Proteínas, los ladrillos del cuerpo

Algunas personas toman suplementos proteicos en su alimentación, en general para aumentar su masa muscular. Independientemente de como puede afectar esta práctica al estado general del organismo, ¿Que son las proteínas?

Son moléculas orgánicas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Algunas contienen azufre y otros elementos, fósforo, hierro, cobre… Están compuestas por la unión de unidades llamadas aminoácidos.

Los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos de bajo peso molecular, con un grupo ácido o carboxilo, un grupo amino y un radical variable en los diferentes aminoácidos.

Denominamos aminoácidos primarios a los que componen las proteínas, ya que algunos no forman proteínas.

Los seres humanos tenemos 9 aminoácidos denominados esenciales, que son los que no se pueden sintetizar y se deben ingerir con la dieta.

Algunas propiedades de los aminoácidos son:

• Presentan actividad óptica, es decir desvían un plano de luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda (levógiros).

• Cuando la molécula se dispone en el espacio con el grupo carboxilo hacia arriba, puede ocurrir que el grupo amino quede a la derecha (hablando de configuración D) o quede a la izquierda (configuración L).

• En una disolución acuosa tienen un comportamiento anfótero, comportándose como bases en medio ácido, y como ácidos en medio básico. Esto ayuda a mantener constante el pH del medio (efecto amortiguador o tampón)

Los aminoácidos se clasifican según las características del radical R, diferenciándose:

• Aminoácidos no polares o hidrofóbicos: R es una cadena hidrocarbonada, como la alanina.

• Aminoácidos polares sin carga: R presenta radicales que forman puentes de hidrógeno con el agua. Son más solubles que los anteriores. Glicina y cisteína.

• Aminoácidos polares con carga negativa o ácidos. R presenta un grupo –COOH. Ácido aspártico y ácido glutámico.

• Aminoácidos polares con carga positiva o básicos. R presenta un grupo amino, como –NH2. La lisina.

El enlace peptídico

Es el enlace covalente formado entre aminoácidos. La cadena formada se llama péptido (dipéptido, tripéptido, oligopéptido, polipéptido, según el número de aminoácidos).

En los seres vivos, hay multitud de péptidos con muy diferentes funciones. Por ejemplo, en la seta mortal Amanita phalloides, se encuentran péptidos como las falotoxinas (compuestas por 7 aminoácidos) y las amatoxinas (compuestas por 8 aminoácidos).

El enlace se forma entre un grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Se desprende una molécula de agua. Presenta rigidez, por lo que la cadena sólo puede girar en los enlaces del carbono.

Estructura de las proteínas

Podemos considerar una proteína como un polipéptido formado por más de 50 aminoácidos (Pm superiora 5000 daltons). Y, en su estructra, se diferencian 4 niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

• Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos. El primero es el que tiene el grupo amino libre (N-inicial) y el último el que tiene el grupo carboxilo libre (C-terminal). Y en este orden se numeran los aminoácidos.

• Estructura secundaria: es la disposición en el espacio de la estructura primaria. Se conocen tres tipos: hélice-α; hélice de colágeno y conformación-β.

• Estructura terciaria: es la disposición en el espacio que presenta la estructura secundaria, cuando se pliega sobre si misma y origina una conformación globular. Se mantienen estables por la presencia de diferentes tipos de enlace entre los radicales de los aminoácidos (disulfuro, puentes de hidrógeno, etc). Diferenciamos los dominios estructurales (de aspecto globular) y las proteínas filamentosas (cuando no forman estructura terciaria y se mantiene la estructura secundaria alargada).

• Estructura cuaternaria: es la unión (por enlaces débiles) de diversas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada cadena que se une se llama protómero. Si se asocian dos protómeros se habla de dímeros (hexoquinasa); tetrámeros (hemoglobina); pentámeros (RNA-polimerasa) o polímeros (los filamentos de actina y miosina; la cápside del virus de la poliomelitis).

Propiedades de las proteínas

Dependen de los radicales que presentan.

• Solubilidad: se debe a una proporción más alta de aminoácidos con radicales polares que con radicales apolares. Varía según la concentración salina y el pH.

• Desnaturalización: es la pérdida de la estructura terciaria (generalmente también la secundaria), por rotura de los enlaces que las forman. Esto se puede deber a cambios de pH, de temperatura, de la concentración salina o por agitación molecular. Generalmente adoptan una conformación filamentosa y precipitan. Volviendo a las condiciones iniciales, algunas proteínas puedes recuperar la estructura inicial (renaturalización).

• Especificidad: la estructura tridimensional y la presencia de aminoácidos específicos hacen que la proteína se pueda unir a moléculas específicas de forma muy precisa. Ejemplos de esto serían los enzimas, la insulina y las inmunoglobulinas. Las proteínas homólogas, son las que hacen la misma función en especies diferentes.

• Capacidad de amortiguación: las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH (disoluciones tampón o amortiguadora).

Tipos de proteínas

• Holoproteínas: proteínas constituidas sólo por aminoácidos. Se diferencian las proteínas filamentosas, insolubles en agua y típicas del reino animal (colágeno, α-queratina, β-queratina, elastina); y las proteínas globulares, normalmente solubles en agua y en disoluciones salinas (protaminas, histonas, prolaminas, glutelinas, albúminas, globulinas).

• Heteroproteínas: proteínas constituidas por aminoácidos y otro tipo de moléculas, denominadas grupo prostético. Podemos hablar de cromoproteínas o pigmentos (cuando el grupo prostético es una substancia con color); glicoproteínas o glucoproteínas (cuando el grupo prostético es un glúcido; lipoproteínas (el grupo prostético es un lípido); fosfoproteínas (el grupo prostético es el ácido fosfórico); y nucleoproteínas (el grupo prostético es un ácido nucleico).

Funciones de las proteínas

• Función estructural, como el colágeno presente en los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y óseo.

• Función de reserva, como la ovoalbúmina de la clara de huevo.

• Función de transporte como las lipoporteínas que transportan lípidos por la sangre.

• Función enzimática, conmás de mil diferentes (maltasa, catalasa, tripsina, etc)

• Función hormonal, como la insulina producida por el páncreas

• Función de defensa, como las γ-globulinas o inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos.

• Función contráctil, como la actina y la miosina en las fibras musculares.

• Función homeostática, como diversas proteínas sanguíneas que regulan en pH.

Proteínas y alimentación

Después de ver la importancia biológica de las proteínas, es evidente que su aporte en la dieta es fundamental.

De forma tradicional, en nuestra dieta, los aportes proteicos vienen dados por la carne, el pescado y los huevos. Pero no hay que olvidar a las legumbres. En general, los alimentos de origen animal suministran todos los aminoácidos que el cuerpo no puede fabricar; mientras que la fuentes proteicas de origen vegetal, suelen carecer de algún aminoácido esencial. Esto hay que tenerlo en cuenta si se ha decidido prescindir de los primeros.

Entre las fuentes de proteínas de origen no animal, podemos destacar la levadura de la cerveza (Saccharomyces cerevisae), con hasta un 50% de proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales (sobre todo lisina y triptófano); el alga Spirulina, con un contenido de alrededor del 60 % en proteínas de buena calidad; la planta llamada alholva (Trigonella foenum-graecum), cuyas semillas contienen alrededor de un 30 % de proteínas; y las semillas de la soja (Glycine soja), con un contenido de entre el 20-40 % de proteínas, especialmente ricas en lisina.

Los prótidos en las plantas

Por un lado, conviene destacar que en el mundo vegetal existen proteínas especialmente tóxicas para el hombre. Por ejemplo, las toxoalbúminas de las semillas de ricino (Ricinus communis); las lectinas presentes en las semillas de ciertas plantas (Phytolacca americana); los derivados de aminoácidos presentes en la planta denominada almorta (Lathyrus sp), que causan el latirismo; y los péptidos presentes en algunas especies del género Amanita, de las que hemos hablado anteriormente.

En cambio tenemos otras que actúan como enzimas proteolíticas (que degradan proteínas) vegetales, especialmente la papaína (presente en la papaya, Carica papaya); la bromelaína (que se encuentra en la piña tropical, Ananas comosus); y la ficina, que se obtiene del látex de la higuera (Ficus carica); interesantes por presentar actividad antiinflamatoria y cicatrizante.

Finalmente, existen proteínas en las plantas con muy diversas utilidades. Las semillas frescas de calabaza (Cucurbita pepo) contienen pirrolidinas muy útiles contra los parásitos intestinales; y plantas como la remolacha (Beta vulgaris) y especies afines contienen betalaínas, que son pigmentos usados como colorantes en alimentación e industria (el E162 es el rojo de la remolacha)

Para acabar, puedes repasar los principales conceptos utilizando las siguientes fichas: